Von der Sequenz zur Dauerwelle: Wie Proteine gebaut sind und was sie zusammenhält.
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Übungsaufgaben
Zehn Übungen zum Klicken, Zuordnen, Rechnen und Knobeln — von AFB I bis AFB III, mit einer Mix-Aufgabe aus früheren Unterkapiteln und einer Trickaufgabe. Jede Übung gibt sofort Rückmeldung; bei Schwierigkeiten helfen die gestuften Tipps.
A1
Was hält die Tertiärstruktur?
AFB I
Nennen Sie alle Bindungen und Wechselwirkungen, die die Tertiärstruktur eines Proteins stabilisieren.
Mehrere Antworten sind richtig. Markieren Sie alle zutreffenden und klicken Sie dann auf „Prüfen“.
Die Tertiärstruktur entsteht durch Wechselwirkungen der Reste R. Peptidbindungen legen die Primärstruktur fest, H-Brücken im Rückgrat die Sekundärstruktur.
Tertiärstruktur = Reste treten miteinander in Kontakt.
Vier Antworten sind richtig.
A2
Proteine im Check
AFB I
Entscheiden Sie, ob die Aussagen stimmen.
5 Aussagen nacheinander. Eine falsche Einschätzung reicht — dann starten Sie die Serie mit „Neue Runde“ neu.
Aussage 1 von 5
Primärstruktur = Atombindungen, alle höheren Ebenen beruhen überwiegend auf schwächeren Wechselwirkungen.
Was hält die Helix, was die Sequenz?
Zwei Aussagen sind falsch.
A3
Vier Strukturebenen
AFB I
Ordnen Sie jeder Strukturebene ihre Beschreibung zu.
Klicken Sie links einen Eintrag an und dann rechts den passenden — es entsteht eine Verbindungslinie. Mit der Tastatur: Enter zum Auswählen, ↑/↓ zum Wandern.
Jede Ebene baut auf der vorigen auf: Die Sequenz legt fest, wie sich die Kette faltet.
„Primär“ = das Erste, die bloße Reihenfolge.
Quartär betrifft mehr als eine Kette.
A4
Ein Dipeptid bauen
AFB II
Valin (Rest R¹) und Phenylalanin (Rest R²) bilden das Dipeptid Val-Phe. Stellen Sie die Reaktionsgleichung auf.
Klicken Sie die Bausteine in der richtigen Reihenfolge an — sie wandern nacheinander in die Plätze. Ein Klick auf einen belegten Platz gibt den Baustein zurück.
Die Carboxygruppe von Valin reagiert mit der Aminogruppe von Phenylalanin; Valin steht damit am N-Terminus. Die Reste bleiben unverändert.
Val-Phe: Valin steht links, am N-Terminus.
OH der Carboxygruppe + H der Aminogruppe → Wasser.
A5
Wie viele Sequenzen?
AFB II
Berechnen Sie die Zahl der möglichen unterschiedlichen Peptide.
Rechnen Sie die Kette Schritt für Schritt: Erst wenn ein Schritt stimmt, wird der nächste freigeschaltet. Enter prüft. Dezimalzahlen mit Komma oder Punkt, negative Werte mit Minuszeichen.
Dipeptide aus Val und Phe (jede genau einmal)
Tripeptide aus Val, Phe und Lys (jede genau einmal)
Tripeptide aus den 20 proteinogenen Aminosäuren (Wiederholung erlaubt)
Val-Phe und Phe-Val sind verschieden (N- und C-Terminus). Drei verschiedene Bausteine: \(3\cdot2\cdot1 = 6\). Aus 20 Aminosäuren: \(20^{3} = 8000\) — schon ein Peptid aus 100 Bausteinen hat \(20^{100}\) Möglichkeiten.
Die Reihenfolge zählt.
Für jede Position gibt es 20 Möglichkeiten.
A6
Welche Wechselwirkung?
AFB II
Ordnen Sie jedes Paar von Resten der Wechselwirkung zu, die zwischen ihnen entsteht.
Ziehen Sie jede Karte in den passenden Korb — oder wählen Sie sie mit Enter aus und drücken Sie dann die Ziffer des Korbs (0 legt sie zurück).
1Disulfidbrücke
2Ionenbindung
3Wasserstoffbrücke
4Van-der-Waals-Kräfte
Zwei SH-Gruppen → S–S-Atombindung; entgegengesetzte Ladungen → Ionenbindung; OH-Gruppen → H-Brücken; reine Kohlenwasserstoffreste → Van-der-Waals-Kräfte im unpolaren Inneren des Proteins.
Suchen Sie S, Ladungen, OH-Gruppen.
Zwei Paare bilden H-Brücken, zwei Paare nur Van-der-Waals-Kräfte.
A7
Die Dauerwelle
MixAFB II
Erläutern Sie die Chemie der Dauerwelle mit Ihrem Wissen über Redoxreaktionen. Drei Wörter bleiben übrig.
Wort anklicken, dann Lücke anklicken (oder umgekehrt) — mit Tab und Enter geht es genauso. Ein Klick auf eine gefüllte Lücke legt das Wort zurück.
Das Haarprotein Keratin enthält viele . Die Dauerwellflüssigkeit sie zu SH-Gruppen. Dann wird das Haar auf Wickler gedreht und Wasserstoffperoxid die SH-Gruppen an neuen Stellen wieder zu S–S-Brücken; die Oxidationszahl der S-Atome steigt dabei von −II auf . Die neue hält die Locken in Form.
Übrig bleiben „Peptidbindungen“, „hydrolysiert“ und „+II“. \(\ce{2 R-SH -> R-S-S-R + 2 H+ + 2 e-}\) — jedes S-Atom gibt ein Elektron ab (Oxidationszahlen, 4.1.1). Die Sequenz der Kette bleibt unverändert.
Welche Bindung verbindet zwei Cystein-Reste?
In R–SH hat S die Oxidationszahl −II, in R–S–S–R …
A8
Das Tripeptid Val-Lys-Phe
AFB III
Überprüfen Sie die Aussagen über das Tripeptid Val-Lys-Phe und markieren Sie die falschen.
In diesem Text stecken Fehler. Klicken Sie genau die falschen Zeilen an — die richtigen müssen stehen bleiben.
Beim Kochen wird Eiklar fest und weiß und bleibt es auch nach dem Abkühlen. Deuten Sie diese Beobachtung: Wählen Sie alle zutreffenden Aussagen.
Mehrere Antworten sind richtig. Markieren Sie alle zutreffenden und klicken Sie dann auf „Prüfen“.
Denaturierung: Die Raumstruktur geht verloren, die Sequenz bleibt. Die großen Knäuel streuen das Licht — das Eiklar wird weiß und undurchsichtig.
Was passiert mit Tertiär- und Primärstruktur beim Erhitzen?
Drei Aussagen sind richtig.
A10
Trickaufgabe: Insulin
TrickAFB III
Insulin besteht aus 51 Aminosäuren in zwei Ketten: Kette A mit 21, Kette B mit 30 Bausteinen; beide sind über zwei Disulfidbrücken verbunden. Bestimmen Sie die Zahl der Peptidbindungen im Insulin-Molekül.
Rechnen Sie selbst und tragen Sie das Ergebnis ein — Enter prüft direkt. Dezimalzahlen mit Komma oder Punkt.
Peptidbindungen
Kette A: 20, Kette B: 29 Peptidbindungen, zusammen 49. Die Falle: 51 − 1 = 50 gilt nur für eine einzige Kette. Die Disulfidbrücken verbinden die Ketten, sind aber keine Peptidbindungen.
