Proteine

Aminosäuren verknüpfen sich unter Wasserabspaltung zu langen Ketten.

• Kondensation:Carboxygruppe der einen und Aminogruppe der nächsten Aminosäure reagieren; dabei wird Wasser abgespalten.
• Peptidgruppe:\(\ce{\bond{-}CO-NH\bond{-}}\); die neue Bindung zwischen C- und N-Atom heißt Peptidbindung.
• Dipeptid:zwei Bausteine, z. B. Glycylalanin, kurz Gly-Ala (Drei-Buchstaben-Code).
• Protein:Polypeptid aus vielen Aminosäuren; ab etwa 100 Bausteinen spricht man von Proteinen.
• Richtung:Die Kette beginnt mit der freien Aminogruppe (N-Terminus) und endet mit der freien Carboxygruppe (C-Terminus): Gly-Ala ≠ Ala-Gly.
• Primärstruktur:die Reihenfolge (Sequenz) der Aminosäuren in der Kette.

Die Kette faltet sich — welche Form entsteht, legt die Sequenz fest.

• Sekundärstruktur:regelmäßige Faltung des Rückgrats zur α-Helix (Schraube) oder zum β-Faltblatt, gehalten durch Wasserstoffbrücken zwischen C=O- und N–H-Gruppen der Peptidgruppen.
• Tertiärstruktur:räumliche Gestalt der ganzen Kette durch Wechselwirkungen zwischen den Resten R.
• Disulfidbrücke:Atombindung S–S zwischen zwei Cystein-Resten — die festeste Verknüpfung.
• Ionenbindung:zwischen geladenen Resten, z. B. \(\ce{-NH3+}\) von Lysin und \(\ce{-COO-}\) von Glutaminsäure.
• Weitere Kräfte:Wasserstoffbrücken zwischen polaren Resten; Van-der-Waals-Kräfte zwischen unpolaren Resten im Innern.
• Quartärstruktur:mehrere Ketten lagern sich zusammen, z. B. vier im Hämoglobin.
• Denaturierung:Hitze, Säuren oder Schwermetallsalze zerstören die Raumstruktur; die Sequenz bleibt, die Funktion geht verloren.

Fasse das Kettenende (C-Terminus, Griff rechts) und ziehe: nach links wickelt sich die Kette auf, nach rechts wickelst du sie wieder ab (Tastatur: Griff fokussieren, Pfeiltasten, Pos1/Ende). Die Knöpfe springen direkt zu einer Strukturebene.

Halte fest: Beim Auf- und Abwickeln ändert sich nur die Raumstruktur — die Sequenz Gly-Cys-Ala-… bleibt immer gleich. Die Helix hält durch H-Brücken im Rückgrat, das Knäuel durch Bindungen zwischen den Resten.