Peptidbindung, Helix, Faltblatt und Denaturierung — zehn Übungen quer durch die vier Strukturebenen.
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Übungsaufgaben
Zehn Übungen von AFB I bis AFB III — jede gibt dir sofort Rückmeldung, bei Schwierigkeiten helfen zwei gestufte Tipps.
A1
Bindung und Strukturebene
AFB I
Ordnen Sie jede Bindung der Strukturebene zu, die sie stabilisiert (manchmal mehrere).
Setze alle zutreffenden Kreuze — in manchen Zeilen passen mehrere. Enter setzt und löscht.
Bindung
Primär
Sekundär
Tertiär
Quartär
Peptidbindung
H-Brücke im Rückgrat
Disulfidbrücke
Ionenbindung
hydrophobe Wechselwirkung
Seitenketten-Wechselwirkungen halten sowohl eine Kette in Form (Tertiär) als auch mehrere Ketten zusammen (Quartär), z. B. die Disulfidbrücken zwischen den beiden Insulinketten.
Ansatz: Rückgrat oder Seitenkette?
Weiter: Wirken Seitenketten zwischen zwei Ketten, ist es Quartärstruktur.
A2
Stimmt's? — Proteine
AFB I
Nennen Sie jeweils, ob die Aussage zutrifft.
Fünf Aussagen nacheinander. Eine falsche Einschätzung reicht — dann startest du die Serie mit „Neue Runde“ neu.
Aussage 1 von 5
Sekundärstruktur = Rückgrat, Tertiär- und Quartärstruktur = Seitenketten.
Ansatz: Denken Sie an die Mesomerie der Amidgruppe.
Weiter: Welche Atome bilden in Helix und Faltblatt die Brücken?
A3
Lückentext: Peptidsynthese
AFB I
Beschreiben Sie die Bildung eines Dipeptids mit den Fachbegriffen.
Wort anklicken, dann Lücke anklicken (oder umgekehrt) — mit Tab und Enter geht es genauso. Ein Klick auf eine gefüllte Lücke legt das Wort zurück.
Die der ersten Aminosäure reagiert mit der der zweiten. Weil dabei abgespalten wird, handelt es sich um eine . Das freie Ende mit der Aminogruppe heißt .
„Addition“ passt nicht: Es entsteht ein Nebenprodukt, genau wie bei der Polykondensation.
Ansatz: Welche zwei Gruppen bilden die Amidbindung?
Weiter: Wird ein kleines Molekül frei?
A4
Masse eines Dipeptids
AFB II
Berechnen Sie die molare Masse des Dipeptids Ala–Ser. \(M(\text{Ala}) = 89{,}09\,\tfrac{\text{g}}{\text{mol}}\), \(M(\text{Ser}) = 105{,}09\,\tfrac{\text{g}}{\text{mol}}\), \(M(\ce{H2O}) = 18{,}02\,\tfrac{\text{g}}{\text{mol}}\).
Rechne selbst und trage das Ergebnis ein — Enter prüft direkt.
\(89{,}09 + 105{,}09 - 18{,}02 = 176{,}16\,\tfrac{\text{g}}{\text{mol}}\). Typischer Fehler: das abgespaltene Wasser nicht abziehen (194,18).
Ansatz: Beide Massen addieren …
Weiter: … und das Kondensationsprodukt abziehen.
A5
Dipeptid Ala–Ser bauen
AFB II
Stellen Sie die Halbstrukturformel des Dipeptids Ala–Ser aus den Bausteinen auf (N-Terminus links).
Setze den Bauplan von links nach rechts zusammen. Ein Klick legt den Baustein auf den nächsten freien Platz, ein Klick im Bauplan legt ihn zurück. Enter funktioniert genauso.
Die Peptidbindung schreibt man vom N- zum C-Terminus als –CO–NH–. „–CO–O–“ wäre eine Esterbindung mit der OH-Gruppe des Serins — sie entsteht bei der Peptidsynthese nicht.
Ansatz: Alanin trägt CH₃, Serin CH₂OH.
Weiter: Zuerst kommt das C=O des Alanins, dann das N–H des Serins.
A6
Proteine und ihre Hauptstruktur
AFB II
Erklären Sie die Eigenschaften, indem Sie jedes Protein seinem prägenden Strukturmerkmal zuordnen.
Klicke links einen Eintrag an und dann rechts den passenden — es entsteht eine Verbindungslinie. Mit der Tastatur: Enter zum Auswählen, ↑/↓ zum Wandern.
Dehnbar ist eine Helix, weil sich ihre H-Brücken lösen und neu bilden können; ein Faltblatt ist schon gestreckt und daher kaum dehnbar.
Der Süßstoff Aspartam ist der Methylester des Dipeptids Asp–Phe (\(M = 294{,}30\,\tfrac{\text{g}}{\text{mol}}\)). Im Darm werden Esterbindung und Peptidbindung hydrolysiert. Bestimmen Sie für 1,00 g Aspartam:
Rechne die Kette Schritt für Schritt: Erst wenn ein Schritt stimmt, wird der nächste freigeschaltet. Enter prüft.
