Proteine und ihre Struktur

• Anknüpfung:Aminosäuren (6.2.1) verknüpfen sich wie die Monomere eines Polyamids (6.1.4): Carboxygruppe + Aminogruppe → Amidbindung + Wasser.
• Peptidbindung:die Amidbindung –CO–NH– zwischen zwei Aminosäuren.

• Planar:das freie Elektronenpaar des N ist mit der C=O-Gruppe mesomer verteilt (5.4.2) — die C–N-Bindung hat Doppelbindungsanteil und ist nicht frei drehbar.
• Leserichtung:vom N-Terminus (freie \(\ce{NH3+}\)-Gruppe) zum C-Terminus (freie \(\ce{COO-}\)-Gruppe): Gly–Ala ≠ Ala–Gly.
• Größen:Dipeptid, Oligopeptid (bis ca. 10), Polypeptid; ab etwa 100 Aminosäuren spricht man von Proteinen.
• Primärstruktur:die Aminosäuresequenz — bei 20 Aminosäuren gibt es \(20^n\) mögliche Sequenzen der Länge \(n\).

• Sekundärstruktur:Wasserstoffbrücken zwischen C=O und N–H des Rückgrats: α-Helix (Brücke von Baustein \(i\) zu \(i+4\), 3,6 Bausteine pro Windung) oder β-Faltblatt (nebeneinanderliegende Stränge).
• Tertiärstruktur:räumliche Faltung der ganzen Kette durch Wechselwirkungen der Seitenketten: Disulfidbrücken (kovalent), Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen.
• Quartärstruktur:mehrere Polypeptidketten lagern sich zusammen, z. B. Hämoglobin aus vier Untereinheiten.

Die Kette ist ein Undecapeptid. Klicke den Baustein an, an dem die Kette zu einer Haarnadel umklappen soll (oder Tab, ←/→ und Enter). Finde die Stelle, an der sich möglichst viele Seitenketten gegenseitig binden — und erhitze dann das Peptid.

Halte fest: Die Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen des Rückgrats bilden die Sekundärstruktur, die Wechselwirkungen der Seitenketten die Tertiärstruktur. Beim Erhitzen bleiben nur kovalente Bindungen — Peptid- und Disulfidbindungen — erhalten.

• Denaturierung:Hitze, starke Säuren oder Basen, Schwermetallionen oder Ethanol zerstören Sekundär- bis Quartärstruktur; die Primärstruktur bleibt. Meist irreversibel — das Protein verliert seine Funktion.