Dauerwelle beim Friseur
AFB I–IIHaare bestehen überwiegend aus α-Keratin, das besonders viele Cystein-Bausteine enthält. Für eine Dauerwelle werden die Haare auf Wickler gedreht und mit einer Lösung von Thioglycolsäure \(\ce{HS-CH2-COOH}\) behandelt. Nach dem Ausspülen fixiert man die Locken mit verdünnter Wasserstoffperoxid-Lösung. Eine Föhnwelle nach dem Waschen hält dagegen nur bis zur nächsten Haarwäsche.
- Nennen Sie die Strukturebenen des Keratins und die Bindungen, die sie jeweils stabilisieren.
- Formulieren Sie die Reaktionsgleichung für die Spaltung einer Disulfidbrücke durch Thioglycolsäure (Keratin als R–S–S–R).
- Erläutern Sie die Fixierung mit Wasserstoffperoxid mithilfe von Oxidationszahlen.
- Begründen Sie, warum die Dauerwelle viele Wäschen übersteht, die Föhnwelle nicht.
Hinweise
Hinweis zu Aufgabe a)
Hinweis zu Aufgabe b)
Hinweis zu Aufgabe c)
Hinweis zu Aufgabe d)
Erwartungshorizont
Erwartungshorizont zu Aufgabe a)
Primärstruktur: Peptidbindungen; Sekundärstruktur: α-Helix über H-Brücken im Rückgrat; Tertiär-/Quartärstruktur: Disulfidbrücken, Ionenbindungen, H-Brücken und hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Seitenketten, mehrere Helices sind zu Fasern verdrillt.
Erwartungshorizont zu Aufgabe b)
\(\ce{R-S-S-R + 2 HS-CH2-COOH -> 2 R-SH}\) \(\ce{+ HOOC-CH2-S-S-CH2-COOH}\). Die Disulfidbrücke wird reduziert, die Thioglycolsäure oxidiert.
Erwartungshorizont zu Aufgabe c)
\(\ce{2 R-SH + H2O2 -> R-S-S-R + 2 H2O}\). Schwefel: −II im Thiol → −I im Disulfid (Oxidation); Sauerstoff: −I in \(\ce{H2O2}\) → −II in Wasser (Reduktion). Die Brücken bilden sich neu — aber zwischen Cysteinen, die sich in der gewickelten Form gegenüberstehen.
Erwartungshorizont zu Aufgabe d)
Die Föhnwelle beruht auf neu geknüpften Wasserstoffbrücken; Wasser löst sie beim Waschen, das Haar kehrt in die alte Form zurück. Die Dauerwelle verändert die kovalenten Disulfidbrücken, die Wasser nicht spaltet — die neue Tertiärstruktur bleibt, bis das Haar herauswächst.
Katalase aus der Kartoffel
AFB II–IIIDas Enzym Katalase beschleunigt die Zersetzung von Wasserstoffperoxid: \(\ce{2 H2O2 -> 2 H2O + O2}\). Eine Kurslösung mit Kartoffelextrakt wird 10 Minuten vorbehandelt, dann auf 25 °C gebracht und mit gleich viel \(\ce{H2O2}\)-Lösung versetzt. Gemessen wird das Volumen Sauerstoff nach 2 Minuten.
| Vorbehandlung | 20 °C | 37 °C | 50 °C | 60 °C | 80 °C |
|---|---|---|---|---|---|
| V(O₂) in mL, pH 7 | 48 | 50 | 35 | 12 | 0 |
| pH (bei 25 °C) | 3 | 5 | 7 | 9 | 12 |
|---|---|---|---|---|---|
| V(O₂) in mL | 4 | 30 | 50 | 38 | 2 |
- Werten Sie beide Messreihen aus.
- Erklären Sie den Aktivitätsverlust nach der Vorbehandlung bei 60–80 °C auf Teilchenebene.
- Erläutern Sie die geringe Aktivität bei pH 3 und pH 12 mithilfe der Seitenketten von Glutaminsäure und Lysin.
- Planen Sie ein Experiment, mit dem man prüft, ob die Denaturierung bei pH 3 reversibel ist, und beurteilen Sie ein mögliches Ergebnis.
Hinweise
Hinweis zu Aufgabe a)
Hinweis zu Aufgabe b)
Hinweis zu Aufgabe c)
Hinweis zu Aufgabe d)
Erwartungshorizont
Erwartungshorizont zu Aufgabe a)
Temperatur: bis 37 °C nahezu gleich hohe Aktivität, ab 50 °C deutlicher Abfall, nach 80 °C keine Aktivität mehr. pH: Optimum um pH 7, bei pH 3 und pH 12 fast inaktiv, die Kurve fällt zur sauren Seite steiler ab.
Erwartungshorizont zu Aufgabe b)
Die thermische Bewegung löst H-Brücken, Ionenbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen: Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur (Katalase ist ein Tetramer) gehen verloren. Das aktive Zentrum verliert seine räumliche Form, \(\ce{H2O2}\) wird nicht mehr gebunden. Da die Messung bei 25 °C stattfindet, zeigt der Wert 0 mL: die Denaturierung ist irreversibel.
Erwartungshorizont zu Aufgabe c)
Bei pH 7 bilden –COO⁻ (Glu) und –NH₃⁺ (Lys) Ionenbindungen. Bei pH 3 wird das Carboxylat protoniert (–COOH, ungeladen), bei pH 12 die Ammoniumgruppe deprotoniert (–NH₂). In beiden Fällen fehlt eine Ladung, die Ionenbindungen brechen, die Faltung und das aktive Zentrum ändern sich.
Erwartungshorizont zu Aufgabe d)
Extrakt 10 min bei pH 3 halten, dann mit Pufferlösung auf pH 7 zurückstellen und wie oben messen; Kontrolle: unbehandelter Extrakt, gleich verdünnt. Liegt V(O₂) wieder nahe 50 mL, war die Änderung reversibel (nur Ionenbindungen gelöst, Kette faltet zurück); bleibt der Wert klein, hat sich das Protein irreversibel entfaltet oder aggregiert. Mehrfachmessung und konstante Temperatur sichern das Ergebnis ab.