MINT lernen

Gärung auf Enzymebene

Zehn Übungen zu Temperatur, Sättigung und den Grenzen der Enzyme.

Dein Fortschritt:
0 / 0 Aufgaben
1

Übungsaufgaben

Zehn interaktive Übungen von AFB I bis AFB III. Jede Übung gibt Ihnen sofort Rückmeldung; bei Schwierigkeiten helfen die gestuften Tipps.

A1
Kenngrößen der Enzymkinetik
AFB I

Ordnen Sie jedem Begriff die passende Erklärung zu.

„max“ steht für Maximum, „M“ für Michaelis.
Plasmolyse ist ein osmotischer Vorgang.
A2
Umkehrbar oder nicht?
AFB I

Ordnen Sie die Vorgänge danach ein, ob die Enzymwirkung wiederkehren kann.

Ziehen Sie jede Karte in den passenden Korb — oder wählen Sie sie mit Enter aus und drücken Sie dann die Ziffer des Korbs (0 legt sie zurück).
1reversibel verlangsamt
2irreversibel zerstört
Kälte verlangsamt die Teilchenbewegung, die Struktur bleibt erhalten. Hitze bricht die schwachen Bindungen der Tertiärstruktur — das aktive Zentrum ist dauerhaft verformt.
Wird es kalt oder heiß?
Ein gekochtes Ei wird beim Abkühlen nicht wieder flüssig.
A3
Lückentext Sättigungskurve
AFB I

Setzen Sie die Fachbegriffe ein — zwei Wörter bleiben übrig.

Wort anklicken, dann Lücke anklicken (oder umgekehrt) — mit Tab und Enter geht es genauso. Ein Klick auf eine gefüllte Lücke legt das Wort zurück.

Bei niedriger Substratkonzentration sind viele frei, und v steigt fast . Bei hoher Konzentration ist das Enzym , v nähert sich . Die Konzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit heißt .

„denaturiert“ und „exponentiell“ bleiben übrig: Hohe Substratkonzentration zerstört das Enzym nicht, und die Kurve flacht ab, statt immer steiler zu werden.
Wo bindet das Substrat am Enzym?
Wie heißt der Zustand, wenn alle Bindungsstellen belegt sind?
A4
Q10 aus Messwerten
AFB II

Die Katalase aus Kartoffeln setzt bei 15 °C 12 µmol H₂O₂ je Minute um, bei 25 °C 27 µmol je Minute. Berechnen Sie Q10.

Rechnen Sie oder überlegen Sie selbst und tragen Sie das Ergebnis ein — Enter prüft direkt.
\(Q_{10} = 27 : 12 = \mathbf{2{,}25}\) — das liegt im typischen Bereich der RGT-Regel (2 bis 3).
Die beiden Temperaturen liegen genau 10 K auseinander.
Q10 = v(höhere Temperatur) : v(niedrigere Temperatur).
A5
Rechnen mit der Sättigungskurve
AFB II

Die Lactase eines Milchbakteriums hat \(v_{max} = 40\,\mathrm{\mu mol\,min^{-1}}\) und \(K_M = 2\,\mathrm{mmol\,L^{-1}}\). Ermitteln Sie die Werte Schritt für Schritt.

Rechnen Sie die Kette Schritt für Schritt: Erst wenn ein Schritt stimmt, wird der nächste freigeschaltet. Enter prüft. Dezimalzahlen mit Komma oder Punkt.
  1. v bei [S] = 2 mmol/L µmol/min
  2. v bei [S] = 6 mmol/L µmol/min
  3. [S], bei der v = 36 µmol/min erreicht wird mmol/L
\(v = 40 \cdot 2 / (2 + 2) = 20\); \(v = 40 \cdot 6 / (2 + 6) = 30\); \(36 = 40\,[S] / (2 + [S])\) ⇒ \(72 + 36\,[S] = 40\,[S]\) ⇒ \([S] = 18\,\mathrm{mmol\,L^{-1}}\). Für die letzten 10 % bis vmax braucht man also die neunfache KM-Konzentration.
v = vmax · [S] / (KM + [S])
Im dritten Schritt nach [S] auflösen: beide Seiten mit (2 + [S]) multiplizieren.
A6
Wo auf der Temperaturkurve?
AFB II

Bestimmen Sie für jedes Enzym, in welchem Bereich seiner Temperaturkurve es arbeitet.

Setzen Sie in jeder Zeile genau ein Kreuz. Enter setzt und löscht.
Enzym bei Temperaturunterhalb des Optimumsnahe am Optimumoberhalb, denaturiert
Taq-Polymerase (Optimum ≈ 72 °C) bei 37 °C
Taq-Polymerase bei 72 °C
menschliche Speichelamylase (Optimum ≈ 37 °C) bei 70 °C
Enzym eines antarktischen Fisches (Optimum ≈ 5 °C) bei 30 °C
menschliche Speichelamylase bei 20 °C
Enzym eines Bakteriums aus heißen Quellen (Optimum ≈ 80 °C) bei 78 °C
Das Optimum ist an den Lebensraum angepasst. Dieselbe Temperatur kann für ein Enzym zu kalt und für ein anderes tödlich heiß sein.
Vergleichen Sie jeweils Messtemperatur und Optimum.
Weit über dem Optimum setzt Denaturierung ein.
A7
Mix: Eiswein gärt träge
MixAFB II

Hier geht es auch um 1.3.2 Die alkoholische Gärung. Eisweinmost enthält über 30 % Zucker. Seine Gärung verläuft sehr langsam und endet mit viel Restzucker. Erklären Sie dies, indem Sie alle richtigen Aussagen markieren.

Mehrere Antworten sind richtig. Markieren Sie alle zutreffenden und klicken Sie dann auf „Prüfen“.
Nicht die Enzyme sind zerstört — die Zellen leiden unter Wassermangel und Ethanol. Der Gärungsweg selbst bleibt derselbe.
Denken Sie an Osmose und an das Produkt der Gärung.
Zellatmung braucht Sauerstoff, nicht Zucker.
A8
Aussagen zur Enzymkinetik
AFB III

Überprüfen Sie die Aussagen.

5 Aussagen nacheinander. Eine falsche Einschätzung reicht — dann starten Sie die Serie mit „Neue Runde“ neu.
Aussage 1 von 5

Temperatur und Substratkonzentration wirken auf verschiedene Weise: Die Temperatur ändert die Teilchenbewegung und die Struktur, die Substratkonzentration die Besetzung der aktiven Zentren.
Was bedeutet Sättigung für die Kurve?
Was ändert sich an der Zahl der aktiven Zentren?
A9
Trickaufgabe: 15 Kelvin wärmer
AFB III

Die Urease eines Bodenbakteriums setzt bei 20 °C 4,0 µmol Harnstoff je Minute um. Für den Bereich unterhalb des Optimums gilt Q10 = 3. Schätzen Sie mithilfe der RGT-Regel die Umsatzgeschwindigkeit bei 35 °C ab.

Rechnen Sie oder überlegen Sie selbst und tragen Sie das Ergebnis ein — Enter prüft direkt.
µmol/min
Die Falle: 15 K sind 1,5 Zehnerschritte — der Faktor ist nicht \(3 \cdot 1{,}5 = 4{,}5\) (ergäbe 18), sondern \(3^{1{,}5} \approx 5{,}2\). Also \(v \approx 4{,}0 \cdot 5{,}2 = \mathbf{20{,}8}\,\mathrm{\mu mol\,min^{-1}}\).
Je 10 K wird mit Q10 multipliziert — die Faktoren werden multipliziert, nicht addiert.
Für 15 K gilt: Faktor = Q10 hoch 1,5.
A10
Fehlersuche in der Auswertung
AFB III

Eine Schülerin hat Kartoffelkatalase mit Wasserstoffperoxid untersucht und ihre Auswertung notiert. Widerlegen Sie die falschen Sätze, indem Sie sie markieren.

In diesem Text stecken Fehler. Klicken Sie genau die falschen Zeilen an — die richtigen müssen stehen bleiben.
Sättigung ist kein Substratmangel, Denaturierung keine „zu schnelle“ Bewegung, und KM hängt nicht von der Enzymmenge ab.
Fehlt bei Sättigung Substrat — oder fehlen freie Enzyme?
Was verändert mehr Enzym: vmax oder KM?