AbituraufgabenGärung auf Enzymebene

Die Aktivität steigt von 5 % bei 0 °C zunächst langsam, dann immer schneller an (11 %, 24 %, 52 %) und erreicht bei 40 °C das Maximum (100 %). Darüber fällt sie steil ab: 40 % bei 50 °C, 2 % bei 60 °C, ab 70 °C keine messbare Aktivität.

Art B: \(Q_{10} = 52 : 24 \approx 2{,}2\). Art C: \(Q_{10} = 30 : 16 \approx 1{,}9\). Beide Werte liegen im Bereich der RGT-Regel (etwa 2 bis 3), weil beide Temperaturbereiche unterhalb des jeweiligen Optimums liegen.

Unterhalb des Optimums bewegen sich Enzym- und Substratmoleküle mit steigender Temperatur schneller; sie stoßen häufiger zusammen, und mehr Substratmoleküle haben die nötige Aktivierungsenergie — es bilden sich mehr Enzym-Substrat-Komplexe je Zeit (RGT-Regel). Bei 40 °C ist das Optimum erreicht. Darüber schwingen die Molekülteile so stark, dass Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen der Tertiärstruktur aufbrechen. Das aktive Zentrum verliert seine passende Form, das Substrat bindet nicht mehr: Das Enzym denaturiert irreversibel. Da immer mehr Moleküle denaturieren, fällt die Aktivität steil ab.

Die Temperaturstabilität hängt von der Raumstruktur ab. Das Enzym von Art C ist durch zusätzliche stabilisierende Wechselwirkungen (z. B. mehr Ionenbindungen und Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, dichter gepackter hydrophober Kern) so stabil, dass es erst oberhalb von 80 °C denaturiert; in der heißen Quelle ist das eine Voraussetzung zum Überleben. Das Enzym von Art A ist dagegen sehr flexibel gebaut. Das ermöglicht ihm, auch in der Kälte noch schnell zu arbeiten (22 % bei 0 °C), macht es aber hitzeempfindlich: Schon oberhalb von 30 °C brechen seine wenigen stabilisierenden Bindungen, bei 50 °C ist es fast vollständig denaturiert.

Die Geschwindigkeit nähert sich mit steigender Konzentration einem Grenzwert; bei 6,4 mmol/L sind 113 µmol/min erreicht, der Zuwachs wird immer kleiner. v_max ≈ 120 µmol/min. Die halbe Höchstgeschwindigkeit (60 µmol/min) wird bei [Pyruvat] = 0,4 mmol/L erreicht: K_M ≈ 0,4 mmol/L.

Pyruvat passt als Substrat in das aktive Zentrum der Pyruvatdecarboxylase (Schlüssel-Schloss-Prinzip); nur ein gebildeter Enzym-Substrat-Komplex führt zur Umsetzung. Bei niedriger Konzentration sind die meisten aktiven Zentren frei; jede Erhöhung von [S] führt zu deutlich mehr Komplexen je Zeit, v steigt fast proportional (0,1 → 0,2 mmol/L: 24 → 40 µmol/min). Mit steigender Konzentration sind immer mehr aktive Zentren besetzt; zusätzliche Substratmoleküle finden seltener ein freies Zentrum. Sind praktisch alle besetzt, ist das Enzym gesättigt, und v nähert sich v_max.

Bei doppelter Enzymmenge ist jede Geschwindigkeit genau doppelt so groß; auch v_max verdoppelt sich auf ≈ 240 µmol/min. Die halbe Höchstgeschwindigkeit (120 µmol/min) wird aber wieder bei 0,4 mmol/L erreicht — K_M bleibt gleich. Deutung: Es gibt doppelt so viele aktive Zentren, sodass je Zeit doppelt so viele Substratmoleküle umgesetzt werden können. Die Affinität des einzelnen Enzymmoleküls zum Substrat ändert sich nicht; K_M ist eine Eigenschaft des Enzyms, v_max hängt von der Enzymmenge ab.

Rechnung: Von 30 °C auf 60 °C sind 3 Zehnerschritte; mit Q₁₀ = 2 ergibt sich \(2^3 = 8\) — rechnerisch stimmt der Faktor. Die RGT-Regel gilt aber nur unterhalb des Temperaturoptimums. Das Optimum von Zymomonas liegt bei 30–35 °C; bei 60 °C würden die Enzyme — darunter die Pyruvatdecarboxylase — denaturieren und die Bakterien absterben. Die Gärung käme also nahezu zum Erliegen statt schneller zu werden. Der Vorschlag ist abzulehnen. Sinnvoller wäre, die Temperatur nahe dem Optimum zu halten und die Umsatzrate über die Zellzahl (mehr Enzym) oder ein ausreichendes Substratangebot zu steigern; für höhere Temperaturen bräuchte man thermostabile Organismen oder Enzyme.