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Die Struktur von Proteinen

Ein Enzym ist eine Kette aus Hunderten Bausteinen — aber erst die richtige Faltung macht es zum Werkzeug.

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Aminosäuren als Bausteine

Enzyme, Kanäle, Pumpen — fast alle Werkzeuge der Zelle sind Proteine, gebaut aus nur 20 verschiedenen Bausteinen.

  • Aminosäure:zentrales C-Atom mit Aminogruppe (–NH₂), Carboxygruppe (–COOH), H-Atom und einem Rest R.
  • Rest R:unterscheidet die 20 Aminosäuren: unpolar, polar, positiv oder negativ geladen; Cystein trägt eine SH-Gruppe.
  • Peptidbindung:verknüpft die Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten; dabei wird Wasser abgespalten.
  • Polypeptid:Kette aus vielen Aminosäuren; ein Protein besteht aus einer oder mehreren solcher Ketten.

Wie viele verschiedene Ketten sind möglich, wenn an jeder Stelle jede der 20 Aminosäuren stehen kann?

Herleitung:
\(n = 1:\quad 20\)

Eine Stelle, 20 Möglichkeiten.

\(n = 2:\quad 20 \cdot 20 = 20^{2} = 400\)
| · 20

Jede der 20 Möglichkeiten an Stelle 1 lässt sich mit jeder an Stelle 2 kombinieren.

\(n = 3:\quad 20^{2} \cdot 20 = 20^{3} = 8000\)
| · 20

Jede weitere Stelle vervielfacht die Zahl um 20.

\(n = 100:\quad 20^{100} \approx 1{,}3 \cdot 10^{130}\)
| n = 100

Schon ein kleines Protein hat mehr mögliche Sequenzen, als es Atome im Weltall gibt.

\(\text{Sequenzen} = 20^{n}\)
Ergebnis

Allgemein für eine Kette aus n Aminosäuren.

Merke

Mögliche Sequenzen: \(20^{n}\) für eine Kette aus n Aminosäuren.

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Vier Ebenen der Struktur

Die Kette faltet sich von selbst in eine feste Form — und erst diese Form macht das Protein funktionsfähig.

  • Primärstruktur:Reihenfolge (Sequenz) der Aminosäuren; festgelegt durch das Gen.
  • Sekundärstruktur:α-Helix und β-Faltblatt; Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidbindungen des Rückgrats.
  • Tertiärstruktur:räumliche Faltung der ganzen Kette; Bindungen zwischen den Resten: Wasserstoff- und Ionenbindungen, Disulfidbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen.
  • Quartärstruktur:mehrere Ketten lagern sich zusammen, z. B. vier bei der Katalase und beim Hämoglobin.
  • Denaturierung:Hitze, Säuren, Laugen oder Schwermetalle zerstören die räumliche Struktur; die Sequenz bleibt, die Funktion geht meist dauerhaft verloren.

Das Modell zeigt das Enzym Katalase aus vier gleichen Ketten. Ziehe den Griff unten nach rechts — oder wähle ihn mit Tab und nutze →/←. Beobachte, welche Bindungen auf jeder Ebene gelöst werden.

Ein Enzym abwickeln

Halte fest: Jede Strukturebene baut auf der vorigen auf und wird von eigenen Bindungen zusammengehalten. Die Primärstruktur mit ihren Peptidbindungen bleibt beim Denaturieren erhalten — die Form und damit die Funktion nicht.

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Allgemeine Hinweise

Denaturieren ist kein Zerlegen

Beim Denaturieren bleiben die Peptidbindungen erhalten. Zerlegt in Aminosäuren wird ein Protein erst bei der Verdauung.

Rückgrat oder Rest?

Sekundärstruktur: H-Brücken im Rückgrat. Tertiärstruktur: Bindungen zwischen den Resten R.

Struktur bestimmt Funktion

Schon eine veränderte Aminosäure kann die Faltung und damit die Wirkung eines Proteins verändern.

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